Le proteine sono composti organici presenti sia negli organismi animali che vegetali e sono costituite da lunghe catene di aminoacidi legati tra loro da legami ammidici, chiamati legami peptidici, che si formano tra il gruppo amminico ed il gruppo carbossilico presenti in tutti gli aminoacidi con eliminazione di una molecola d’acqua:

Gli aminoacidi differiscono tra loro solo per la presenza di un gruppo laterale specifico che può avere carattere idrofobo, idrofilo, acido e basico ed attribuisce ad ogni singolo aminoacido determinate proprietà chimiche.

Le proteine differiscono tra loro per la diversa presenza, frequenza e sequenza in cui i vari aminoacidi si possono concatenare; i gruppi laterali possono formare legami tra loro facendo assumere alla catena peptidica una determinata conformazione spaziale oppure possono associarsi con altri gruppi funzionali presenti su un’altra catena peptidica. Le caratteristiche strutturali delle catene aminoacidiche delle proteine ed anche dei relativi idrolizzati in generale dipendono dalle condizioni chimico-fisiche della soluzione acquosa in cui si trovano (pH, presenza di ioni, temperatura, concentrazione, presenza di alcuni composti organici) ed una variazione delle condizioni di equilibrio possono facilmente denaturarle (es. perdita di solubilità).

La solubilità delle proteine è influenzata maggiormente dal peso molecolare: alle stesse condizioni chimico-fisiche generalmente la diminuizione del peso molecolare comporta un aumento di solubilità delle proteine.

Per proteina nativa si intende una proteina isolata da fonti vegetali od animali che mantiene intatte le sue caratteristiche originarie in peso molecolare e chimiche dei gruppi funzionali.

La proteina idrolizzata è una proteina derivata dalle proteine native costituita da peptidi a più basso peso molecolare i quali presentano una solubilità maggiore rispetto alle relative proteine native da cui derivano.

L’idrolisi delle proteine può essere effettuata tramite aggiunta di sostanze chimiche fortemente acide o basiche e tramite via enzimatica; l’idrolisi chimica può essere più o meno spinta e causa distruzione delle catene aminoacidiche, denaturazione di alcuni gruppi funzionali e distruzione di alcuni aminoacidi. L’idrolisi enzimatica si avvale dell’utilizzo di specifiche proteasi in grado di scindere le catene aminoacidiche in siti specifici; questo tipo di idrolisi non comporta denaturazione dei gruppi funzionali e distruzione di aminoacidi.

Per idrolizzato proteico quindi ci si riferisce SOLO a molecole formate da catene di aminoacidi con diverso peso molecolare le quali possono trovarsi in soluzione acquosa o in polvere; sul mercato esistono sostanze formate da molecole di origine proteica condensate ad altre molecole chimiche ad esempio di natura cationica od a catene di acidi grassi che si ottengono attraverso procedimenti di sintesi formando molecole tensioative con perdita delle peculiarità delle proteine da cui derivano.

Durante la detergenza lo strato superficiale della cute viene a contatto con sostanze tensioattive in grado di asportare lo sporco presente ma anche parte della naturale componente idrolipidica dello strato corneo causando una parziale denaturazione e depauperazione di sostanze lipidiche e proteiche con alterazione del normale equilibrio cutaneo; ciò può portare ad una compromissione della funzione barriera con conseguenze che possono andare dalla diminuizione di idratazione dello strato corneo fino a dermatiti nelle pelli più sensibili.

L’utilizzo delle proteine abbinate a tensioattivi si è dimostrato essere una efficace protezione nei confronti dell’azione aggressiva di queste sostanze senza comprometterne l’efficacia lavante e schiumogena; l’azione protettiva si esplica tramite formazione di legami tra le proteine e le unità monomeriche di tensioattivo (figura 1) che sono quelle maggiormente in grado di penetrare le membrane cutanee sia tramite formazione di numerosi legami deboli con le proteine epidermiche le quali vengono ricoperte da un film colloidale protettivo.

Le proteine applicate sulla cute formano deboli ma numerosi legami con le proteine epidermiche creando un sottile strato colloidale protettivo non occlusivo: maggiore è il peso molecolare delle proteine maggiore risulta l’effetto filmogeno di queste sulla cute; gli idrolizzati a basso peso molecolare ricchi in piccoli peptidi e singoli aminoacidi possono avere un effetto tampone ed umettante a livello cutaneo ed essere di utile applicazione in prodotti per pelli che presentano stati carenziali di queste componenti.

Alcune proteine possono esplicare anche una attività antiradicalica aiutando a preservare l’integrità delle altre componenti cutanee come ad esempio accade in seguito ad esposizione a radiazioni UV.